펩타이드란?
폴리펩티드는 유기체의 다양한 세포 기능과 관련된 생물학적 활성 물질입니다. 분자 구조는 아미노산과 단백질 사이에 있습니다. 다양한 아미노산이 펩타이드 결합으로 일정한 순서로 결합되어 형성된 화합물입니다. 폴리펩타이드(Polypeptide)는 유기체에서 다양한 세포 기능을 포함하는 생물학적 활성 물질의 총칭으로 기능 분석, 항체 연구, 특히 약물 개발 및 기타 분야에서 자주 사용됩니다.
펩타이드 고상 합성의 기본 원리
먼저 합성하고자 하는 펩타이드 사슬의 하이드록시 말단 아미노산의 하이드록시기가 공유결합 구조로 불용성 고분자 수지와 연결되어 고체상 담체에 결합된 아미노산을 아미노 성분으로 사용하여 아미노 보호기를 제거하고 동일한 과량의 활성화된 카르복실 모이어티에 연결하여 펩티드 사슬을 길게 합니다. 합성하고자 하는 펩타이드 사슬의 길이에 도달하도록 작업(응축→세척→탈보호→중화 및 세척→다음 응축)을 반복합니다. 마지막으로, 펩타이드 사슬은 수지로부터 절단되고 정제되어 원하는 폴리펩타이드를 얻는다. BOC로 보호된 α-아미노기(tert-butoxycarbonyl)를 BOC 고체상 합성법이라고 하고, FMOC(9-fluorenemethoxycarbonyl)로 보호된 α-아미노기를 FMOC 고체상 합성법이라고 합니다.
폴리펩티드 합성 과정
A: 수지 선택 및 아미노산 고정화
폴리펩타이드 합성에 사용되는 고분자 담체에는 가교 폴리스티렌, 폴리아미드 및 폴리에틸렌 글리콜 지질 수지의 세 가지 주요 유형이 있습니다. 아미노산의 고정은 주로 보호된 아미노산의 카르복실기와 수지의 반응성기 사이의 공유 결합 형성에 의해 달성됩니다.
B: 아미노기, 카르복실기 및 측쇄의 보호 및 제거
특정 아미노산 서열을 갖는 폴리펩티드를 성공적으로 합성하기 위해서는 아미드 결합 형성에 관여하지 않는 아미노기와 카르복실기를 보호함과 동시에 아미노산 측쇄의 활성기를 보호해야 하며, 반응이 완료된 후 보호기를 제거하십시오. 최근에는 FMOC 합성법이 널리 이용되고 있다. 카르복실기는 일반적으로 에스테르기를 형성하여 보호됩니다. 메틸 및 에틸 에스테르는 단계적 합성에서 카르복실기를 보호하는 일반적인 방법입니다.
C: 펩티드 형성 반응
고체상에서 펩티드 형성 반응은 일반적으로 펩티드 결합을 형성하지 않고 2개의 상응하는 아미노 보호 및 카르복실 보호 아미노산을 용액에 위치시키는 것이다. 아미드 결합을 형성하기 위해 일반적으로 사용되는 방법은 카르복실기를 활성화하여 아미드 결합이 형성됩니다.
D: 합성 펩타이드 사슬의 절단 및 정제
BOC법은 TFA+HF를 이용하여 측쇄 보호기를 절단하여 제거하는 방법이고, FMOC법은 TFA를 직접 사용하는 방법이다. 합성 펩타이드 사슬의 추가 정제, 분리 및 정제는 일반적으로 액체 크로마토그래피, 친화성 크로마토그래피, 모세관 전기영동 등에 의해 수행됩니다.
펩타이드 고상 합성을 위한 반응 장비는 무엇입니까?
펩타이드의 고상 합성 과정은 매우 복잡하고 작업자의 직관적인 모니터링이 필요합니다. 동시에 합성 후 온라인 절단을 수행할 수 있습니다(절단 시약 TFA는 부식성이 매우 높음). 이러한 요구 사항은 원자로의 재료를 제한합니다. 유리 반응기는 완전히 투명하고 내부식성 특성 때문에 많은 화학 및 생물학 전문가들이 사용합니다.
펩타이드 고상 합성 기술의 발전과 스테인리스 강 재료의 내식성 향상으로 316 스테인리스 강 반응기도 점차 주요 실험실 반응기에 사용되었으며 깨지기 쉬운 유리 특성을 피하면서 유리보다 열전도율이 우수합니다. .
실제 작동의 경우 유리와 스테인리스 스틸 중에서 선택하는 방법은 다양한 테스트 목적이나 생산 요구 사항에 따라 다릅니다.
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